J. Physique Lett. 37, 265-270 (1976)
DOI: 10.1051/jphyslet:019760037010026500

Kinetic study of the linear ising chain. comparison with ultrasonic absorption measurements in solutions of polypeptides

Y. Dormoy et R. Cerf

Laboratoire d'Acoustique Moléculaire Université Louis-Pasteur, 4, rue Blaise-Pascal, 67070 Strasbourg Cedex, France

Abstract
A study of the kinetics of the linear Ising chain has been carried out using as sole approximations the triplet closure and four kinetic equations. In particular, we have examined the effect of fluctuations of the number of uninterrupted sequences of the like elements by introducing a molar volume change ΔV associated with these fluctuations. Long range interactions and end effects can be partially accounted for by a suitable choice of the kinetic parameters. The theory is applied to the kinetic study of the helix-coil transition of polypeptides. For a relatively short poly-1-glutamic acid chain of molecular weight M = 12 000 (which is still long compared with the cooperativity length) the shift of the ultrasonic absorption peak due to relaxation 1 is accompanied by a non-negligible contribution of the absorption associated with a second relaxation. The theoretical results agree with existing measurements, and we have evaluated the volume ΔV.

Résumé
La cinétique de la chaîne linéaire d'Ising a été traitée sans autre approximation que la fermeture aux triplets et la réduction à quatre des équations cinétiques. On a étudié plus particulièrement l'influence des fluctuations du nombre de séquences ininterrompues d'éléments identiques en introduisant une variation de volume molaire ΔV liée à ces fluctuations. Par un choix adéquat des paramètres cinétiques, il est possible de prendre en compte au moins partiellement des interactions à longue distance et des effets de bouts de chaine. La théorie est appliquée à l'étude cinétique de la transition hélice-pelote des polypeptides. Pour une chaîne relativement courte d'acide poly-1-glutamique de masse moléculaire M = 12 000, qui est encore longue devant la distance de coopérativité, le déplacement du pic d'absorption ultrasonore dû à la relaxation 1 vers les hélicités élevées va de pair avec l'apparition d'une contribution non négligeable de l'absorption due à une seconde relaxation. Les résultats de la théorie sont en accord avec les mesures existantes, et l'on a pu évaluer le volume A V.

PACS
0550 - Lattice theory and statistics: Ising problems.
3620H - Macromolecular configuration bonds, dimensions.
8715B - Biomolecular structure, configuration, conformation, and active sites.

Key words
bioacoustics -- ising lattices -- macromolecular configurations -- molecular biophysics -- organic compounds -- ultrasonic absorption -- ultrasonic absorption -- solutions of polypeptides -- kinetics -- linear Ising chain -- triplet closure -- molar volume change -- end effects -- poly 1 glutamic acid chain -- cooperativity length -- relaxation -- uninterrupted sequence number fluctuations -- long range interactions -- helix coil transition